PROTEÍNAS, ENZIMAS Y POLÍMEROS

4.-P r o t e í n a s

Objetivo: Identificará la estructura de las proteínas y su importancia como componentes abundantes de todas las células.

4.1 Funciones en el organismo 4.3 Estructuras primaria y secundaria
TAREA 5.1 4.4 Fuentes alimenticias
4.2 Aminoácidos 4.5 Clasificación
EJERCICIO 4.1 4.5.1 Número de unidades
Enlace peptídico 4.5.2 Composición

 4.1 Funciones en el organismo

 Las proteínas son los componentes bioquímicos más abundantes en los seres vivos.

Son las sustancias centrales de casi todos los procesos bioquímicos.

TAREA 5.1

Elabore una breve conclusión (no más de una cuartilla a doble espacio) sobre el papel de las proteínas en la nutrición humana. Envíela al correo electrónico del profesor.

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Problemas por deficiencia

Las proteínas realizan diversas funciones en el organismo, y una dieta deficiencia causa graves problemas, principalmente en los niños, ya que las proteínas constituyen uno de los nutrientes más importantes para el desarrollo del niño.

Desnutrición proteico-energética . Se utiliza este término porque la deficiencia de proteína está directamente desarrollada con una disminución de la energía. La desnutrición proteico-energética se clasifica como primaria cuando la causa es por una dieta pobre en proteínas o por la frecuencia de episodios diarreicos intermitentes, o por la asociación de estas dos variables. Se considera desnutrición secundaria cuando existe una enfermedad crónica o anormalidad subyacente como causa de la desnutrición.

Entre los signos clínicos que sugieren desnutrición proteico calórica se han mencionado el edema, pelo despigmentado, fácilmente desprendible, escaso y delgado, pérdida de masa muscular, despigmentación de la piel, cara de luna llena y lesiones en la piel.

La deficiencia proteica es un grave problema especialmente en los países pobres. El kwashiorkor. Es una enfermedad que sufren los niños que consumen dietas pobres en proteínas. Sus síntomas incluyen un severo desbalance de fluidos, lesiones en la piel, crecimiento retardado y aumento en el tamaño del hígado. Los niños que sufren de kwashiorkor también sufren de anorexia y apatía. En muchos casos una terapia nutricional adecuada permite que desaparezcan los síntomas.

(Imagen tomada de www.thachers.org/ images/kwashiorkor.jpg)

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4.2 Aminoácidos

Químicamente las proteínas son polímeros de aminoácidos con masas moleculares de más de 50 millones.

 Los aminoácidos son ácidos carboxílicos (-COOH) que contienen un grupo amino
(-NH2)unido al segundo carbono
,
que se denomina carbono ,formándose así un alfa- aminoácido. Unidos al átomo de carbono alfa hay cuatro grupos diferentes, excepto en el aminoácidos más sencillo que es la glicina.

Se han identificado 20 aminoácidos que están presentes prácticamente en todas las proteínas.

Se consideran como aminoácidos esenciales aquellos que son indispensables y deben consumirse en la dieta, ya que el organismo no es capaz de sintetizarlos y son:

ISOLEUCINA

FENILALANINA

LEUCINA

TREONINA

 

LISINA

TRIPTÓFANO

METIONINA

VALINA

 

La HISTIDINA y la ARGININA son esenciales para los niños.

A continuación se muestra una tabla con la fórmula de los 20 aminoácidos. Se indica con un * los esenciales y con ** los esenciales solo en niños.

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EJERCICIO 4.1

Identifique el grupo amino, el grupo carboxilo y la cadena lateral en cada estructura. Encuadre con rojo el grupo amino, con azul el grupo carboxilo y con verde la cadena lateral, como se muestra en el ejemplo. Envíe el ejercicio resuelto al correo electrónico del profesor.


Alanina (Ala)

 

* Lisina (Lys)

Glicina (Gli)

 

**Arginina (Arg)

 

 

* Valina(Val)

 

* Fenilalanina (Fen)

 

* Leucina (Leu)

** Histidina (His)

* Isoleucina (Ile)

 

Asparagina (Asn)

* Triptófano (Trp)

 

Glutanina (Gln)

* Treonina (Tre)

 

Serina (Ser)

Tirosina (Tyr)

Ácido aspártico (Asp)

 

Ácido glutámico (Glu)

 

* Metionina

Cisterna (Cys)

Prolina (Pro)

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Enlace peptídico

Las cadenas de las proteínas, son una sucesión de aminoácidos, los cuales se conectan mediante un enlace conocido como peptídico.

El siguiente ejemplo muestra el enlace peptídico entre dos moléculas de glicina.

El enlace peptídico propiamente dicho, se forma entre el carbono alfa y el nitrógeno del grupo amino. Al combinarse estos dos aminoácidos se libera una molécula y se forma una estructura proteica formada por dos aminoácidos.

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4.3 Estructuras primaria y secundaria

Objetivo:Identificar las estructuras primaria y secundaria de las proteínas:, señalando sus características más importantes

Estructura primaria.- Se refiere a la secuencia de los aminoácidos dentro de la proteína. Este orden es muy importante, un solo aminoácido que haga falta o que no este colocada en el lugar que le corresponde tendrá como resultado la pérdida de la actividad de dicha proteína.

Ejemplo:

 

members.fortunecity.com/. ../pprotein.html

 

Estructura secundaria.- Es el arreglo fijo de los aminoácidos que resulta de las interacciones entre los enlaces amídicos cercanos entre si. Las dos estructuras secundarias más importantes son la hélice alfa y la lámina plegada beta.

 

html.rincondelvago.com/aminoacidos-y-proteina...

html.rincondelvago.com/ aminoacidos-y-proteina..

Las proteínas de la lana, el cabello y los músculos contienen segmentos dispuestos en forma de hélice alfa, en cambio en la proteína de seda la estructura secundaria es de la forma de lámina plegada beta.

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4.4 Fuentes alimenticias

Una proteína adecuada proporciona todos los aminoácidos esenciales en las cantidades necesarias para el crecimiento y reparación de los tejidos corporales. La mayor parte de las proteínas de origen vegetal son deficientes en uno o más aminoácidos. La proteína del maíz carece de suficiente lisina y triptófano. Las proteínas del arroz no contienen suficiente lisina, ni treonina. La proteína de soya, tal vez la mejor proteína no animal, carece de suficiente metionina.

Las proteínas de origen animal contienen todos los aminoácidos indispensables en cantidades suficientes. La carne, la leche, el pescado, los huevos y el queso, proporcionan proteínas adecuadas. La gelatina es una de las pocas proteínas animales inadecuadas, casi no contiene triptófano y apenas tiene pequeñas cantidades de treonina, metionina e isoleucina.

Es interesante el hecho de que diversos platillos étnicos proporcionan proteínas relativamente buenas al combinar un cereal con una legumbre (chícharos, frijoles, etc.). El grano es deficiente en triptófano y lisina, pero tiene suficiente metionina. Las legumbres son deficientes en metionina, pero tienen suficiente triptófano y lisina.

Ejemplos:

Mexicanos: Tortillas de maíz y frijoles refritos

Japoneses: Arroz y queso de soya

Niños de USA: Mantequilla de maní en pan

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4.5 Clasificación

Siendo tan variadas las funciones de las proteínas, se usan diversos criterios para clasificarlas. En este curso usaremos dos criterios de clasificación. El primero de ellos es de acuerdo al número de unidades que las constituyen, y el otro es de acuerdo a la composición química de las proteínas.

4.5.1 Número de unidades

Hemos visto ya que las unidades estructurales de las proteínas son los aminoácidos, por tanto esta clasificación se base en el número de aminoácidos que tiene la cadena proteica.

La clasificación de las proteínas de acuerdo al número de aminoácidos que las constituyen es:

Podemos encontrar varios ejemplos de péptidos que se encuentran en la naturaleza y que desempeñan una función biológica específica. Por ejemplo, la vasopresina es una hormona pituitaria que ayuda al control de fluidos en el organismo.Cuando la cantidad de vasopresina secretada por la hormona es insuficiente, se produce una diabetes insípida. Las personas que sufren este padecimiento excretan grandes cantidades de orina.

La oxitocina también es una hormona pituitaria. Esta hormona produce contracciones del útero en el momento del parto y también favorece la liberación de la leche.

www.netavantage.ca/ pictures/bebe.jpg

La leche materna es el mejor alimento para el adecuado desarrollo físico e incluso emocional del bebé.

 

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4.5.2 Composición

Objetivo.- Establecer los tipos de proteínas de acuerdo a su composición, señalando sus características más importantes y ejemplos de cada una de ellas.

En términos generales, de acuerdo a su composición las proteínas se dividen en dos grandes grupos:

PROTEÍNAS SIMPLES: Están formada exclusivamente por una o mas cadenas polipeptídicas.

PROTEÍNAS CONJUGADAS: Contienen otro grupo químico además de la cadena de aminoácidos.

PROTEÍNAS SIMPLES

TIPO

SUB-TIPOS

CARACTERÍSTICAS

Fibrosas

(Insolubles en agua)

Queratinas

Se encuentran en el pelo, la piel, uñas, plumas, algodón y lana.

Colágenos

Son la clase más importante en el tejido conectivo. Son componentes de los tendones, ligamentos, huesos y dientes..

Elastinas

Son los componentes de las paredes de los vasos sanguíneos.

Globulares

(Se dispersan en agua formando coloides)

Albúminas

Forman parte de la estructura de las moléculas que transportan lípidos a través del entorno acuosa de la sangre

Histonas

Se encuentran generalmente en las células unidas a las moléculasde DNA.

Globulinas

Son componentes de enzimas y anticuerpos.

PROTEÍNAS CONJUGADAS

Tipo

Características

Lipoproteínas

Ayudan a suspender y transportar los Iípidos a través del torrente sanguíneo.

Glucoproteínas

Formadas por carbohidratos o derivados y proteínas. Ejemplo: El interferón es una pequeña glucoproteína producida por las células en respuesta a las infecciones virales: inhibe la reproducción de virus interfiriendo la capacidad de éstos para producir sus propias proteínas

Nucleoproteínas

Proteínas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas

Hemoproteínas.

Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la molécula. Ejemplos: hemoglobina y mioglobina

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